А к т и в н а я  к и с л о т н о с т ь. После прекращения жизни птицы наблюдается сдвиг активной реакции внутритканевой жидкости в кислую сторону. При снижении рН активируются многие ферментативные системы, в мышечной ткани развивается посмертное окоченение, протеолиз, процессы, изменяющие вкус, консистенцию и запах продукта. Температура при которой находится мясо, оказывает вполне определенное влияние на изменение рН.

          При понижении температуры значительно уменьшается скорость снижения рН (8, 21)

          Основной причиной снижения рН в послеубойный период является анаэробный гликолиз. В мышечной ткани, как известно, содержится гликоген, представляющий собой запасной полисахарид, энергия расщепле-

ния которого используется при сократительной активности мышц.

          В процессе автолиза в кислой среде из лизосом мышц в саркоплазму переходят различные гидролазы, в том числе амилазы и олигоглюкозидазы. Под их влиянием часть гликогена начинает расщепляться амилолитическим

путем. при накоплении в мышечной ткани редуцирующих углеводов снижается скорость подкисления и конечная величина рН оказывается нес-

колько выше.

          Амилолиз гликогена почти отсутствует в начале хранения и развива-

ется позднее, когда в мышечной ткани уже накапливается определенное количество молочной кислоты и рН смещается в кислую сторону.

          Гликолитические ферменты физически не зависят друг от друга, что объясняет их устойчивость к действию повреждающих факторов. Поэтому в экстремальных условиях процесс гликолиза, как правило, сохраняется. Так, активность ферментов гликолиза хорошо сохраняется при низких температу-

рах (15). В то же время направленность гликолиза и энергетический выход могут значительно измениться вследствие различной реакции отдельных ферментов на повреждающее воздействие.

          Гидролиз липидов, приводящий к накоплению свободных жирных кислот, также может способствовать уменьшению рН внутритканевой жид-

кости. Липолитические ферменты не только не снижают активности при понижении температуры, но и повышают ее.

          А т ф  и  а т ф – а з н а я  а к т и в н о с т ь . реакции, участвующие в сократительной деятельности мышечной ткани, происходят за счет энергии, аккумулированной в аденозинтрифосфорной кислоте и освобождающейся при ее гидролитическом расщеплении.

          АТФ относится к ряду фосфорнокислых эфиров, которые обладают потенциальной химической энергией, заключенной в фосфатных связях. При дефосфорилировании АТФ происходит отщепление от ее молекулы концевой фосфатной группировки  и образование АДФ. При протекании этой реакции выделяется энергия.

          После прекращения жизни птицы одновременно с гликолизом начинается интенсивный гидролиз креатинфосфата, являющегося одним из источников АТФ. Поэтому в первые минуты содержании АТФ в мышечной ткани еще достаточно велико и белки актомиозинового комплекса находятся в диссоциированном состоянии.

          По мере расщепления креатинфосфата происходит все ускоряющееся дефосфорилирование АТФ. После  того, как гидролизуется большая часть креатинфосфата, начинается интенсивный распад АТФ, который превалирует над ресинтезом.

          Установлено (19), что имеется определенная связь между рН, содержа-

нием АТФ и временем прохождения посмертного окоченения в мышечной ткани. Чем выше конечное значение рН, тем меньше содержание АТФ и, следовательно, тем позднее развивается посмертное окоченение.

          Более медленное расщепление креатинфосфата при пониженных тем-

пературах также способствует замедлению распада АТФ. Реакции дефосфо-

рилирования креатинфосфата и АТФ строго синхронизированы. Так, в ин-

тервале температур 17-37 С они имеют одинаковую величину температурно-

го коэффициента, равную 1,55. Можно полагать, что эта синхронность сохраняется при более низких температурах. При пониженных температурах более длительны процессы аэробного окисления липидов и их составляю-

щих, в частности жирных кислот, что также замедляет расщепление нуклео-

тидов.

          В совокупности эти явления приводят к  тому, что в условиях темпе-

ратур, близких к криоскопическим, уменьшается скорость расщепления АТФ.

          Реакция дефосфорилирования АТФ происходит при участии АТФ-азы миозина и всегда сопровождается повышением активности АТФ-азы в ох-

лажденной мышечной ткани.  Эти процессы строго синхронизированы с уменьшением рН до конечной величины при развитии посмертного окочене-

ния.

          Степень расслабления мышечной ткани после разрешения посмертного окоченения определяется конечным содержанием АТФ. В сократительной деятельности мышц одна из функций АТФ заключается в пластифицирую-

щем действии на мышечные волокна.

          К о л и ч е с т в о  м а к р о-  и  м и к р о э л е м е н т о в . В биохимичес-

ких изменениях мышечной ткани существенную роль играют минеральные вещества. В настоящее время стало очевидным, что без участия того или ино-

го элемента не осуществляются ни один сколько-нибудь важный процесс, ни одна физиологическая функция. Ионы металлов являются неотъемлемым компонентом всех биологических систем.

          Основным условием сокращения мышцы является взаимозамена натрия и калия, кальция и магния в некоторых соединениях, входящих в состав тканей. Минеральный баланс мышц не является постоянным и может харак-

теризовать изменения в мышечной ткани.

          В основе процессов, происходящих в мышечном волокне, лежит общее для всех клеток явление – наличие разности потенциалов между внутренним содержимым клетки и окружающей ее внешней средой. Эта разность потен-

циалов обусловлена высокой концентрацией ионов калия внутри клетки и ионов натрия снаружи.

          В периоды развития автолитических процессов наблюдаются направ-

ленные изменения содержания натрия и калия в мышечной ткани. Переход мышечной ткани из состояния pre rigor в окоченевшее сопровождается уменьшением содержания калия в мышцах примерно в 2 раза. В состоянии посмертного окоченения наблюдается дальнейший выход ионов калия из мышцы, что говорит об ослаблении их связи с белками. Разрешение посмер-

тного окоченения сопровождается переходом ионов калия в связанное состояние. В то же время изменение содержания ионов натрия в мышечной ткани при посмертном окоченении носит противоположный характер.

          При хранении охлажденной птицы происходит вполне определенные изменения ионов калия в мышечной ткани, соответствующие отдельным ста-

диям автолиза. В состоянии посмертного окоченения при экстрагировании водой в течение 1 ч из мышцы выделяется около 40% ионов калия, что подтверждает ослабление их связи с белками. В состоянии расслабления наблюдается переход ионов калия в связанное состояние.

          Перемещение ионов одновалентных металлов в охлажденной мышеч-

ной ткани взаимосвязано с конформационными изменениями миофибрил-

лярных белков.

          С о с т а в  и  с в о й с т в а  б е л к о в . В биохимии мышечной ткани центральное место принадлежит белковой системе. Конформационные прев-

ращения миофибриллярных белков, четко ориентированные в пространстве и синхронизированные во времени, обусловливают посмертные изменения мышечной ткани. Частичный протеолиз белков при естественной фермента-

ции мяса является основным фактором, определяющим биологическую ценность и вкусовые достоинства продукта. От характера и степени измене-

ния как миофибриллярных, так и саркоплазматических белков во многом зависит обратимость процессов, происходящих в мышечной ткани под влиянием холода.

          Структурные изменения белков на стадиях посмертного окоченения и его разрешения заключаются в основном в конформации актомиозинового комплекса. При длительном хранении птицы повышаются электростатичес-

кий заряд белковых молекул и их подвижность, свидетельствующие о появ-

лении низкомолекулярных фракций.

          В процессе хранения мяса наблюдается изменения состава миофибрил-

лярных белков: уменьшается количество миозина в экстракте при m=0,6 и одновременно увеличивается общее содержание миозиновых фракций в экс-

тракте при m=1,2. Причиной этого, по всей вероятности, является агрегиро-

вание молекул миозина при понижении рН. При хранении в течение длитель-

ного времени возрастает содержание фракции актина в экстракте при m=1,2, что происходит по-видимому, в результате катептического протеолиза бел-

ков. Кроме того, при хранении мяса повышается экстрагируемость при малой

ионной силе минорных белков, в частности М-протеина.

          Об изменениях свойств белков в автолизирующей мышечной ткани часто судят по показателю растворимости, под которым подразумевают сте-

пень их экстрагирования буферными растворами определенной ионной силы. По растворимости саркоплазматических белков можно иметь представление о процессах их агрегации с миофибриллярными белками, протеолизе и дена-

турации; по растворимости миофибриллярных белков – о прохождении мышечной тканью отдельных стадий автолиз, целостности миофибрилляр-

ной структуры, а также о протеолизе и денатурации.

          Непосредственно после прекращения жизни миозин и актин простран-

ственно разделены и существуют в виде двух самостоятельных белков, поэ-

тому растворимость актомиозиновой фракции парного мяса сразу после убоя велика.

          При развитии посмертного окоченения под влиянием энергии гидроли-

тического расщепления АТФ происходят конформационные изменения миозина и актина, в результате чего образуется актомиозин, имеющий значи-

тельно большую молекулярную массу, нежели составляющие его структур-

ные субъединицы. В результате образования актомиозина уменьшается его растворимость, минимальное значение которой по времени совпадает с наи-

большей величиной развиваемого напряжения при посмертном окоченении. При разрешении последнего растворимость актомиозина возрастает, что объясняется разъединением комплекса с образованием пространственно не связанных  миозина и актина. Таким образом, фазовый характер изменения растворимости актомиозина определяется периодичностью конформацион-

ных превращений белков, а степень экстрагируемости актомиозионовой фракции позволяет с достаточной точностью судить о времени и степени прохождения посмертных процессов в мышечной ткани.

          Отмечаемое при хранении уменьшение растворимости миофибрилляр-

ных белков, несомненно, обусловлено их соединением с образованием акто-

миозинового комплекса и подтверждает наступление стадии посмертного окоченения мышечной ткани. Снижение в этот период рН до конечного значения, расщепление гликогена и АТФ, а также возрастание свободных ионов кальция в межфибриллярном пространстве свидетельствуют о наличии в мышечной ткани условий, необходимых для развития посмертного окоче-

нения. Этот период характеризуется возрастанием упругости и снижением влагоудерживающей способности мяса, снижение рН обуславливает, кроме того, изоэлектрическое осаждение миозина.

          Через некоторое время растворимость актомиозина увеличивается, что указывает на диссоциацию белков, наступающую при разрешении посмер-

тного окоченения и переходе мышечной ткани в расслабленное состояние. рН вновь возрастает, а содержание свободных ионов кальция в миофибрил-

лах уменьшается.

          Растворимость саркоплазматических белков в первоначальный период хранения снижается. В охлажденном мясе это снижение происходит в тече-

ние 1-2 сут хранения и составляет 20%.

          Изменения небелковых компонентов мышечной ткани коррелирует с изменениями саркоплазматических и миофибриллярных белков при хране-

нии. На поздних стадиях автолиза их растворимость возрастает и превышает растворимость в парном мясе.

          К а т е п т и ч е с к и й  п р о т е о л и з  б е л к о в. Протеолитическое разложение белков происходит главным образом под влиянием ферментов, выделяющихся из лизосом при повышении кислотности внутри тканевой жидкости. При снижении рН в результате развития анаэробного гликолиза в охлажденной мышечной ткани создаются условия для повышения проница-

емости лизосомальных мембран и выхода гидролитических ферментов в межфибриллярное пространство.

          Одним из наиболее изученных ферментов лизосом является кислая фосфатаза. Кислая фосфатаза легко освобождается из лизосом и при автолизе мышечной ткани.. В индейке при 2 С ее активность увеличивается уже через несколько часов, достигая максимальной величины через 24 часа, после чего происходит постепенная инактивация фермента. Наибольшая активность кислой фосфатазы отмечена в парном мясе; по мере хранения охлажденного мяса активность уменьшается.

          Ф е р м е н т а т и в н а я  а т а к у е м о с т ь  б е л к о в . Биологическая ценность белков зависит от многих факторов, наиболее важным из которых является баланс незаменимых аминокислот и перевариваемость, или атакуемость белков протеолитическими ферментами.

          Глобулярные белки в нативном состоянии плохо гидролизуются ферментами желудочно-кишечного тракта из-за недоступности многих пептидных связей, необходимых для реакции с активным центром фермента (23). Следовательно, структура белков имеет большое значение для их гидролизуемости протеиназами. В некоторых случаях изменения белка при денатурации приводит к уменьшению ферментативной атакуемости.

          Полагают, что трипсин гидролизует пептидные, амидные и эфирные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы аргинина и лизина. Химотрипсин характеризуется более широкой субстратной специфи-

чностью. Он гидролизует пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы метионина, фенилаланина, тирозина и триптофана.

          Изучена атакуемость трипсином саркоплазматических и миофибрил-

лярных белков грудной мышцы индейки, хранившейся при 2 и -2 С. Воздей-

ствию трипсина в меньшей степени подвергаются саркоплазматические белки, в большей – миофибриллярные. При хранении птицы ферментативная атакуемость белков возрастает. По достижении наибольшего значения в охлажденной мышечной ткани на 5-е сутки хранения ферментативная атаку-

емость белков снижается.

          Возможными причинами повышения устойчивости белков к воздей-ствию пищеварительных ферментов в период посмертного окоченения могут быть возникновение специфических связей, не разрушаемых этими фермен-

тами, и уменьшение доступности пептидных связей вследствие агрегирова-

ния белковых молекул. Нарастание ферментативной атакуемости белков при разрешении окоченения и созревании мяса можно объяснить их изменением в результате увеличения рН и ослабления связи между актином и миозином.

          Снижение ферментативной атакуемости белков при длительном хране-

нии мышечной ткани является очевидно, следствием воздействия нескольких факторов. Так, уменьшение переваримости саркоплазматических белков мо-

жет происходить из-за ингибирующего действия на этот процесс продуктов протеолиза белков.

          Переваримость белков тесно связана с их усвояемостью. Степень усво-

яемости белков in vitro устанавливается путем проведения их гидролитичес-

кого расщепления до и после протеолиза ферментами желудочно-кишечного тракта. Усвояемость аминокислот, так же как и переваримость белков, снижается в момент посмертного окоченения. Она зависит от температуры хранения; пониженные температуры замедляют снижение усвояемости ами-

нокислот. Так, наименьшая степень усвояемости аминокислот при хранении охлажденного мяса при -2 С отмечается на 5-сутки хранения и составляет 70,1% (в парном мясе – 88,7%).

          Одной из причин снижения усвояемости аминокислот при посмертном окоченении является уменьшение растворимости белков.

          К о м п о н е н т ы , о б у с л а в л и в а ю щ и е  в к у с  и  а р о м а т.

К веществам, которые участвуют в образовании вкуса и запаха мяса, отно-

сятся низкомолекулярные пептиды, углеводы, нуклеотиды (инозиновая и гуа-

ниловая кислоты), азотистые экстрактивные вещества (креатин, гипоксан-

тин), жирные кислоты и другие, в том числе свободные аминокислоты (10,12)

          При хранении охлажденного мяса птицы начиная с 10-12 сут в результате развития процессов протеолиза и амилолиза в мышечной ткани наблюдается увеличение содержания свободных аминокислот, причем накап-

Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6