Меню
Поиск



рефераты скачать Общие принципы технологии криогенного охлаждения мяса индейки

          Креатин. По строению является метилгуанидинуксусной кислотой







          Аминокислотный состав белков индейки первой категории представлен в таблице 5.

Таблица 5

Аминокислоты, мг в 100 г продукта (20)

Показатель

Количество

Показатель

Количество

Белок, %

Незаменимые аминокислоты

В том числе:

Валин

Изолейцин

Лейцин

Лизин

Метионин

Треонин

Тирозин

Триптофан

Фенилаланин

Цистеин

Заменимые аминокислоты


19,5


7620


930

963

1587

1636

497

875

616

329

803

121


11834


В том числе:

Аланин

Аргинин

Аспарагиновая кислота

Гистидин

Глицин

Глут. к-та

Оксипролин

Пролин

Серин

Общее количество

Лимитирующая

аминокислота,

Скор, %



           1218

           1168


           2007

           540

           1137

           3280

           181

           831

           735


           19454



           нет





















Жирнокислотный состав липидов

          При оценке пищевой ценности продукта большое значение придается содержанию липидов и особенно незаменимых жирных кислот, которые не могут синтезироваться в организме человека (линолевая, линоленовая, арахи-

доновая).

          Биологическая ценность жиров характеризуется коэффициентом эффективной метаболизации (КЭМ), представляющим собой отношение  концентрации содержания арахидоновой кислоты (С20:4) к сумме всех других полиненасыщенных кислот с 20 и 22 углеродными атомами, следующим об-

разом:


КЭМ = С20:4/(С20:2 + С20:3 + С20:5 + С22:5 + С22:6)

         

          Липиды мяса птицы представлены в таблице 6.


Таблица 6

Липиды, г в 100 г продукта(20).


Сумма липидов

триглицериды

фосфолипиды

холистерин

Жирные кислоты (сумма)

Насыщенные

В том числе:

С12:0 лауриновая

С14:0 миристиновая

С15:0 пентадекановая

С16:0 пальмитиновая

С17:0 маргариновая

С18:0 стеариновая

22,00

16,06

4,40

0,21

18,35

5,82


0,02

0,23

0,03

4,1

0,07

1,35

С20:0 арахиновая

Мононенасыщенные

В том числе:

С14:1 миристолеиновая

С16:1 пальмитолеиновая

С17:1 гептадеценовая

С18:1 олеиновая

С20:0 гадолеиновая

Полиненасыщенные

В том числе:

С18:2 линолевая

С18:3 линоленовая

С20:4 арахидоновая

0,02

8,46


0

1,78

0,05

6,42

0,21

4,07


3,88

0,15

0,04


          Так как многие полиненасыщенные кислоты, необходимые для расчета коэффициента отсутствуют, то подсчитаем его для полосатого тунца:

С20:2 = 6,520                     С20:5 = 5,160

С20:3 = 1,360                     С22:5 = 5,940

С20:4 = 0,420                     С22:6 = 15,54

КЭМ = 0,420/34,560 = 0,012 (16)

           Липиды, входящие в состав мышечных волокон, выполняют функции двоякого рода. Часть их, главным образом фосфолипиды, является пласти-

ческим материалом и входит в структурные элементы мышечного волокна – миофибриллы, клеточные мембраны, прослойки гранул.

          В состав миофибрилл входят различные глицерофосфолипиды, многие из них способствуют проявлению активности ряда ферментов. Особенно большим содержанием фосфолипидов отличается саркоплазматический рети-

кулум и сарколеммные мембраны. Однако общее содержание фосфолипидов в сарколеммной мембране значительно ниже, чем в митохондриях, причем качественный состав их в ней не отличается от состава субклеточных структур.

          Другая часть липидов выполняет роль резервного энергетического материала, такие липиды содержатся  в саркоплазме в виде мелких капелек на полюсах митохондрий. В большом количестве липиды содержатся в межклеточных пространствах, между пучками мышц в соединительных прослойках (13).

         



























Состав углеводов

          Одним из основных углеводов мышечной ткани является гликоген – важнейший энергетический материал. он расходуется при мышечной работе и накапливается при отдыхе. Содержание его зависит от тренированности и упитанности птицы, а также физиологического состояния.

          Мышечный гликоген представляет собой сильно разветвленный поли-

сахарид, построенный из сотен молекул  a-глюкозы. молекулярная масса его равна 1*10^6. Большая степень разветвленности мышечного гликогена необ-

ходима, поскольку действию ферментов подвергаются концы молекулы; чем больше свободных концов, тем быстрее может быть использована молекула гликогена или быстрее может быть заново синтезирована во время таких периодов клеточного метаболизма, когда происходит его регенерация. В пе-

риод распада молекул гликогена наряду с последовательным разрушением его боковых цепей под действием эндоамилаз происходит и образование его частей – «затравок», которые также могут затем расти за счет присоединения глюкозы. Мышечная ткань отличается высокой концентрацией ферментов и факторов системы, синтезирующей гликоген.

          В мышечных волокнах обнаруживается определенная связь гликогена с миофибриллами. Наблюдается локализация гликогена у анизотропных дис-

ков и он не обнаруживается в изотропных. Кроме того, гликоген более или менее равномерно распределен в саркоплазме ( с преобладанием в около-

ядерной саркоплазме). Возможно, что связь гликогена с миозином анизотропных дисков миофибрилл и миогеном саркоплазмы обеспечивает необходимый темп расщепления полисахарида при его гликолитическом рас-

паде. В этих превращениях более лабильной является фракция легкораство-

римого гликогена. Наряду с этим труднорастворимый гликоген метаболичес-

ки не инертен и является резервом, находящимся в состоянии непрерывного обновления.

          В процессе интенсивной мышечной работы гликоген подвергается ана-

эробному гликолитическому распаду с образованием молочной кислоты. В процессе превращения гликогена образуются фосфорные эфиры гексоз и триоз, пировиногралная кислота и другие продукты распада, однако количес-

тво их относительно невелико.

          Гликоген распадается в мышцах не только фосфорилитическим, но и гидролитическим (амилолитическим) путем под дествием a-амилазы, нейтра-

льной g-амилазы, олиго-1,4 – 1,4-глюкантрансферазы и амило-1,6-глюкозида-

зы. В качестве конечных продуктов такого распада гликогена образуются глюкоза, линейные и разветвленные олигоглюкозиды. Дальнейшее расщеп-

ление олигоглюкозидов осуществляется специфичными a-олигоглюкозида-

зами (13).  



Витамины

          Витамины представлены в таблице 7(20).


Таблица 7


Витамины в 100 г. продукта (тушки индейки первой категории)


Витамин А, мг……………………0,01

b-каротин, мг………………………сл.

Витамин Е, мг……………………0,34

Витамин В6, мг…………………..0,33

Витамин В12, мкг…………………-

Биотин, мкг………………………..-

Витамин С, мг……………………..-

Ниацин, мг………………………...7,8

Пантотеновая

 кислота, мг……………………….0,65

Рибофлавин, мг…………………..0,22

Тиамин, мг………………………..0,05

Фолацин, мкг……………………..9,6

Холин, мг…………………………139























Свойства воды, входящей в состав сырья

          Содержание воды в мышцах колеблется в зависимости от возраста птицы: чем она моложе, тем больше влаги в мышцах. Неодинаково содержание воды в различных группах мышц и уменьшается по мере увеличения содержания жира. Вода, входящая в состав мышечной ткани, не-

однородна по физико-химическим свойствам и роль ее неодинакова.

          Различают две формы воды – свободную и связанную. Свободная жидкая вода имеет квазикристаллическую, тетраэдрическую координирован-

ную структуру. Она ограничена степенями свободы за счет образования водородных связей между отдельными молекулами. Этим объясняется высо-

кая диэлектрическая постоянная воды. С помощью тяжелой воды и примене-

ния метода ядерно-парамагнитного резонанса установлено, что свободная во-

да мышечной ткани также имеет явно выраженную подобную координиро-

ванную, тетраэдрическую структуру. Другая часть воды находится в связан-

ном состоянии – ионная и гидратная вода, активно удерживаемая главным образом белковыми веществами и некоторыми другими химическими компонентами клеток (например, углеводами, липидами). Такое состояние объясняется наличием химической или физико-химической связи между водой и веществом. Около 70% воды ткани ассоциируется с белками мио-

фибрилл.

          Гидратация белковых молекул обусловлена полярными свойствами мо-

лекул воды (дипольным строением) и наличием функциональных групп (аминных, карбоксильных, гидроксильных, пептидных и др.) в молекуле бел-

ков. При этом диполи воды образуют гидратные слои вокруг активных групп

и белковой молекулы в целом. При гидратации часть воды, связываясь с гидрофильными группами белка, располагается вокруг белковых молекул в виде мономолекулярных слоев. Первые слои удерживаются довольно прочно, а последующие – значительно слабее, располагаясь в виде рыхлого диффузного облака. Окружая функциональные группы соседних белковых цепей, связанная вода существенно влияет на стабилизацию их простран-

ственной конфигурации, и, следовательно, определяет их функциональную деятельность.

          На некоторых участках молекул белков могут образоваться водные мостики.

          Связанная вода удерживается белком довольно прочно. Она характери-

зуется рядом специфических свойств: более низкая точка замерзания, мень-

ший объем, отсутствие способности растворять вещества, инертные в химическом отношении ( находящиеся в небольших концентрациях) – сахара, глицерин, некоторые соли. Связанная вода составляет 6-15% от масс-

сы ткани.

          За слоем гидратной воды расположены слои относительно слабо удер-

живаемых молекул воды, представляющей собой раствор различных веществ, - это свободная вода. В ткани ее содержится от 50 до 70%. Удерживается она большей частью за счет осмотического давления и адсорб-

ции структурами клеток – сеткой белковых мембран и белковых волокон, а также в результате заполнения макро- и микрокапиллярных внутриклеточ-

ных и межклеточных пространств ткани. Поэтому такую воду рассматривают как иммобилизованную воду, которая в значительном количестве сравните-

льно легко может быть удалена из ткани (13).

         



































Характеристика ферментов сырья

          Мышечная ткань осуществляет свои функции благодаря активному участию ферментных систем, специфически локализованных в структурах ткани. Ферментные системы обеспечивают получение большого количества энергии, необходимой для осуществления мышечной деятельности. Мышечные клетки характеризуются большой концентрацией ферментов гли-

колиза, а также ферментов числа трикарбоновых кислот и дыхательной цепи.

          Считается, что осуществление гликолиза и связанное с ним выделение энергии не нуждается в высокой дифференциации структурно-ферментного аппарата,  а поэтому протекает в матриксе саркоплазмы. Вместе с тем разли-

чные воздействия на мышечную ткань повышают интенсивность гликолити-

ческих процессов, что может свидетельствовать о выходе ферментов из ограничивающих структур и их активации.

          В матриксе саркоплазмы содержатся многие ферменты синтеза белков, липидов и полисахаридов.

          Аэробное окисление продуктов обмена происходит в митохондриях (саркосомах). Большинство ферментов, участвующих в процессах окисления, обнаруживается именно в этих органеллах. Во всех мышечных клетках мито-

хондрии занимают значительную часть саркоплазмы, и в каждой из них го-

раздо больше крист ( складчатые внутренние мембраны митохондрий), чем в менее многочисленных митохондриях  других клеток. процессы, протекаю-

щие в складчатых внутренних мембранах митохондрий при участии локализованных в них ферментных систем, играют основную роль в снабже-

нии мышечной клетки энергией.

          Разные мышцы в зависимости от функциональных особенностей харак-

теризуются различным соотношением концентрации ферментных систем, ка-

тализирующих анаэробные и аэробные превращения. Так, в красных мышеч-

ных волокнах содержится больше митохондрий, чем в белых; активность дыхательных ферментов в них в 6 раз больше, чем в белых. В белых мышцах интенсивность анаэробного гликогенолиза примерно в 2 раза выше, чем в красных.

          Интенсивность окисления жиров в мышцах относительно невелика, но после углеводов они являются важнейшим источником энергии. При недос-

татке углеводов в процессы обмена вовлекается большее количество жиров.

К циклу трикарбоновых кислот непосредственно примыкают реакции окис-

ления жирных кислот. В митохондриях обнаружены ферменты, окисляющие жирные кислоты.

          Такие процессы обмена аминокислот, как дезаминирование и переами-

нирование, также примыкают к циклу трикарбоновых кислот. Многие ферменты дезаминирования аминокислот обнаружены в митохондриях. Син-

тез многих аминокислот, как и «непрямое» их дезаминирование, осуществля-

ется реакциями переаминирования. Переаминирование аминокислот связано

с активностью аминофераз, содержащихся в митохондриях.

          Вместе с тем ферменты переаминирования обнаружены также в жидкой части саркоплазмы.

          Таким образом, в митохондриях мышц содержатся сложные фермен-

тные системы, составляющие единый комплекс, к которому примыкают фер-

менты других компонентов клетки. Изменение физико-химического состоя-

ния этих органелл сказывается на активности их ферментов. Деструкция ми-

тохондрий нарушает координированное осуществление сложного комплекса взаимосвязанных процессов обмена, происходящих в них.

          Саркоплазматический ретикулум содержит, кроме активируемой иона-

ми магния АТФ-азы, также обладающую очень высокой активностью АМФ-аминогидролазу.

          В ядрах содержатся гликолитические, окислительные, гидролитические ферменты, а также ферменты белкового синтеза. Кроме того, в ядрах имеют-

ся ферменты синтеза нуклеиновых кислот (ДНК-полимераза и РНК-полиме-

раза).

          С миофибриллами связана основная АТФ-азная активность, которой, как известно, обладает миозин и она зависит от присутствия катионов Na , K ,

Li , Ca , Mg , NH . Очищенный миозин активируется ионами кальция и ингибируется ионами магния. Наряду с этим имеется также растворимая АТФ-аза, отличная от миозина, содержащаяся в различных структурах клет-

ки: в ядрах, митохондриях и мембранных элементах саркоплазмы. Это АТФ-аза активируется ионами магния.

          АТФ-азной активностью обладает определенная часть молекулы мио-

Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6




Новости
Мои настройки


   рефераты скачать  Наверх  рефераты скачать  

© 2009 Все права защищены.