Креатин. По
строению является метилгуанидинуксусной кислотой
Аминокислотный состав белков индейки первой категории представлен в таблице 5.
Таблица 5
Аминокислоты, мг в
100 г продукта (20)
Показатель
|
Количество
|
Показатель
|
Количество
|
Белок, %
Незаменимые
аминокислоты
В том числе:
Валин
Изолейцин
Лейцин
Лизин
Метионин
Треонин
Тирозин
Триптофан
Фенилаланин
Цистеин
Заменимые
аминокислоты
|
19,5
7620
930
963
1587
1636
497
875
616
329
803
121
11834
|
В том числе:
Аланин
Аргинин
Аспарагиновая
кислота
Гистидин
Глицин
Глут. к-та
Оксипролин
Пролин
Серин
Общее количество
Лимитирующая
аминокислота,
Скор, %
|
1218
1168
2007
540
1137
3280
181
831
735
19454
нет
|
Жирнокислотный состав липидов
При оценке пищевой ценности продукта большое значение
придается содержанию липидов и особенно незаменимых жирных кислот, которые не
могут синтезироваться в организме человека (линолевая, линоленовая, арахи-
доновая).
Биологическая ценность жиров характеризуется коэффициентом
эффективной метаболизации (КЭМ), представляющим собой отношение концентрации
содержания арахидоновой кислоты (С20:4) к сумме всех других полиненасыщенных кислот
с 20 и 22 углеродными атомами, следующим об-
разом:
КЭМ = С20:4/(С20:2
+ С20:3 + С20:5 + С22:5 + С22:6)
Липиды мяса
птицы представлены в таблице 6.
Таблица 6
Липиды, г в 100 г
продукта(20).
Сумма липидов
триглицериды
фосфолипиды
холистерин
Жирные кислоты (сумма)
Насыщенные
В том числе:
С12:0 лауриновая
С14:0 миристиновая
С15:0 пентадекановая
С16:0 пальмитиновая
С17:0 маргариновая
С18:0 стеариновая
|
22,00
16,06
4,40
0,21
18,35
5,82
0,02
0,23
0,03
4,1
0,07
1,35
|
С20:0 арахиновая
Мононенасыщенные
В том числе:
С14:1 миристолеиновая
С16:1 пальмитолеиновая
С17:1 гептадеценовая
С18:1 олеиновая
С20:0 гадолеиновая
Полиненасыщенные
В том числе:
С18:2 линолевая
С18:3 линоленовая
С20:4 арахидоновая
|
0,02
8,46
0
1,78
0,05
6,42
0,21
4,07
3,88
0,15
0,04
|
Так как
многие полиненасыщенные кислоты, необходимые для расчета коэффициента
отсутствуют, то подсчитаем его для полосатого тунца:
С20:2 =
6,520 С20:5 = 5,160
С20:3 =
1,360 С22:5 = 5,940
С20:4 =
0,420 С22:6 = 15,54
КЭМ = 0,420/34,560 = 0,012 (16)
Липиды, входящие в состав мышечных волокон, выполняют
функции двоякого рода. Часть их, главным образом фосфолипиды, является пласти-
ческим материалом и входит в структурные элементы мышечного волокна –
миофибриллы, клеточные мембраны, прослойки гранул.
В состав миофибрилл входят различные глицерофосфолипиды,
многие из них способствуют проявлению активности ряда ферментов. Особенно
большим содержанием фосфолипидов отличается саркоплазматический рети-
кулум и сарколеммные мембраны. Однако общее содержание фосфолипидов в
сарколеммной мембране значительно ниже, чем в митохондриях, причем качественный
состав их в ней не отличается от состава субклеточных структур.
Другая часть липидов выполняет роль резервного
энергетического материала, такие липиды содержатся в саркоплазме в виде мелких
капелек на полюсах митохондрий. В большом количестве липиды содержатся в
межклеточных пространствах, между пучками мышц в соединительных прослойках
(13).
Состав углеводов
Одним из основных углеводов мышечной ткани является гликоген
– важнейший энергетический материал. он расходуется при мышечной работе и
накапливается при отдыхе. Содержание его зависит от тренированности и
упитанности птицы, а также физиологического состояния.
Мышечный гликоген представляет собой сильно разветвленный
поли-
сахарид, построенный из сотен молекул a-глюкозы.
молекулярная масса его равна 1*10^6. Большая степень разветвленности мышечного
гликогена необ-
ходима, поскольку действию ферментов подвергаются концы молекулы; чем
больше свободных концов, тем быстрее может быть использована молекула гликогена
или быстрее может быть заново синтезирована во время таких периодов клеточного
метаболизма, когда происходит его регенерация. В пе-
риод распада молекул гликогена наряду с последовательным разрушением
его боковых цепей под действием эндоамилаз происходит и образование его частей
– «затравок», которые также могут затем расти за счет присоединения глюкозы.
Мышечная ткань отличается высокой концентрацией ферментов и факторов системы,
синтезирующей гликоген.
В мышечных волокнах обнаруживается определенная связь
гликогена с миофибриллами. Наблюдается локализация гликогена у анизотропных
дис-
ков и он не обнаруживается в изотропных. Кроме того, гликоген более или
менее равномерно распределен в саркоплазме ( с преобладанием в около-
ядерной саркоплазме). Возможно, что связь гликогена с миозином
анизотропных дисков миофибрилл и миогеном саркоплазмы обеспечивает необходимый
темп расщепления полисахарида при его гликолитическом рас-
паде. В этих превращениях более лабильной является фракция легкораство-
римого гликогена. Наряду с этим труднорастворимый гликоген метаболичес-
ки не инертен и является резервом, находящимся в состоянии непрерывного
обновления.
В процессе интенсивной мышечной работы гликоген подвергается
ана-
эробному гликолитическому распаду с образованием молочной кислоты. В
процессе превращения гликогена образуются фосфорные эфиры гексоз и триоз,
пировиногралная кислота и другие продукты распада, однако количес-
тво их относительно невелико.
Гликоген распадается в мышцах не только фосфорилитическим, но
и гидролитическим (амилолитическим) путем под дествием a-амилазы,
нейтра-
льной g-амилазы, олиго-1,4 – 1,4-глюкантрансферазы и
амило-1,6-глюкозида-
зы. В качестве конечных продуктов такого распада гликогена образуются
глюкоза, линейные и разветвленные олигоглюкозиды. Дальнейшее расщеп-
ление олигоглюкозидов осуществляется специфичными a-олигоглюкозида-
зами (13).
Витамины
Витамины
представлены в таблице 7(20).
Таблица 7
Витамины в 100 г.
продукта (тушки индейки первой категории)
Витамин А, мг……………………0,01
b-каротин, мг………………………сл.
Витамин Е, мг……………………0,34
Витамин В6, мг…………………..0,33
Витамин В12, мкг…………………-
Биотин, мкг………………………..-
Витамин С, мг……………………..-
|
Ниацин, мг………………………...7,8
Пантотеновая
кислота, мг……………………….0,65
Рибофлавин, мг…………………..0,22
Тиамин, мг………………………..0,05
Фолацин, мкг……………………..9,6
Холин, мг…………………………139
|
Свойства воды, входящей в состав сырья
Содержание воды в мышцах колеблется в зависимости от возраста
птицы: чем она моложе, тем больше влаги в мышцах. Неодинаково содержание воды в
различных группах мышц и уменьшается по мере увеличения содержания жира. Вода,
входящая в состав мышечной ткани, не-
однородна по физико-химическим свойствам и роль ее неодинакова.
Различают две формы воды – свободную и связанную. Свободная
жидкая вода имеет квазикристаллическую, тетраэдрическую координирован-
ную структуру. Она ограничена степенями свободы за счет образования
водородных связей между отдельными молекулами. Этим объясняется высо-
кая диэлектрическая постоянная воды. С помощью тяжелой воды и примене-
ния метода ядерно-парамагнитного резонанса установлено, что свободная
во-
да мышечной ткани также имеет явно выраженную подобную координиро-
ванную, тетраэдрическую структуру. Другая часть воды находится в
связан-
ном состоянии – ионная и гидратная вода, активно удерживаемая главным
образом белковыми веществами и некоторыми другими химическими компонентами
клеток (например, углеводами, липидами). Такое состояние объясняется наличием
химической или физико-химической связи между водой и веществом. Около 70% воды
ткани ассоциируется с белками мио-
фибрилл.
Гидратация белковых молекул обусловлена полярными свойствами
мо-
лекул воды (дипольным строением) и наличием функциональных групп
(аминных, карбоксильных, гидроксильных, пептидных и др.) в молекуле бел-
ков. При этом диполи воды образуют гидратные слои вокруг активных групп
и белковой молекулы в целом. При гидратации часть воды, связываясь с
гидрофильными группами белка, располагается вокруг белковых молекул в виде
мономолекулярных слоев. Первые слои удерживаются довольно прочно, а последующие
– значительно слабее, располагаясь в виде рыхлого диффузного облака. Окружая
функциональные группы соседних белковых цепей, связанная вода существенно
влияет на стабилизацию их простран-
ственной конфигурации, и, следовательно, определяет их функциональную
деятельность.
На
некоторых участках молекул белков могут образоваться водные мостики.
Связанная вода удерживается белком довольно прочно. Она
характери-
зуется рядом специфических свойств: более низкая точка замерзания,
мень-
ший объем, отсутствие способности растворять вещества, инертные в
химическом отношении ( находящиеся в небольших концентрациях) – сахара,
глицерин, некоторые соли. Связанная вода составляет 6-15% от масс-
сы ткани.
За слоем
гидратной воды расположены слои относительно слабо удер-
живаемых молекул воды, представляющей собой раствор различных веществ,
- это свободная вода. В ткани ее содержится от 50 до 70%. Удерживается она
большей частью за счет осмотического давления и адсорб-
ции структурами клеток – сеткой белковых мембран и белковых волокон, а
также в результате заполнения макро- и микрокапиллярных внутриклеточ-
ных и межклеточных пространств ткани. Поэтому такую воду рассматривают
как иммобилизованную воду, которая в значительном количестве сравните-
льно легко может быть удалена из ткани (13).
Характеристика ферментов сырья
Мышечная ткань осуществляет свои функции благодаря активному
участию ферментных систем, специфически локализованных в структурах ткани.
Ферментные системы обеспечивают получение большого количества энергии,
необходимой для осуществления мышечной деятельности. Мышечные клетки
характеризуются большой концентрацией ферментов гли-
колиза, а также ферментов числа трикарбоновых кислот и дыхательной
цепи.
Считается, что осуществление гликолиза и связанное с ним
выделение энергии не нуждается в высокой дифференциации структурно-ферментного
аппарата, а поэтому протекает в матриксе саркоплазмы. Вместе с тем разли-
чные воздействия на мышечную ткань повышают интенсивность гликолити-
ческих процессов, что может свидетельствовать о выходе ферментов из
ограничивающих структур и их активации.
В матриксе
саркоплазмы содержатся многие ферменты синтеза белков, липидов и полисахаридов.
Аэробное окисление продуктов обмена происходит в митохондриях
(саркосомах). Большинство ферментов, участвующих в процессах окисления,
обнаруживается именно в этих органеллах. Во всех мышечных клетках мито-
хондрии занимают значительную часть саркоплазмы, и в каждой из них го-
раздо больше крист ( складчатые внутренние мембраны митохондрий), чем в
менее многочисленных митохондриях других клеток. процессы, протекаю-
щие в складчатых внутренних мембранах митохондрий при участии
локализованных в них ферментных систем, играют основную роль в снабже-
нии мышечной клетки энергией.
Разные мышцы в зависимости от функциональных особенностей
харак-
теризуются различным соотношением концентрации ферментных систем, ка-
тализирующих анаэробные и аэробные превращения. Так, в красных мышеч-
ных волокнах содержится больше митохондрий, чем в белых; активность
дыхательных ферментов в них в 6 раз больше, чем в белых. В белых мышцах
интенсивность анаэробного гликогенолиза примерно в 2 раза выше, чем в красных.
Интенсивность окисления жиров в мышцах относительно невелика,
но после углеводов они являются важнейшим источником энергии. При недос-
татке углеводов в процессы обмена вовлекается большее количество жиров.
К циклу трикарбоновых кислот непосредственно примыкают реакции окис-
ления жирных кислот. В митохондриях обнаружены ферменты, окисляющие
жирные кислоты.
Такие процессы обмена аминокислот, как дезаминирование и
переами-
нирование, также примыкают к циклу трикарбоновых кислот. Многие
ферменты дезаминирования аминокислот обнаружены в митохондриях. Син-
тез многих аминокислот, как и «непрямое» их дезаминирование,
осуществля-
ется реакциями переаминирования. Переаминирование аминокислот связано
с активностью аминофераз, содержащихся в митохондриях.
Вместе с
тем ферменты переаминирования обнаружены также в жидкой части саркоплазмы.
Таким образом, в митохондриях мышц содержатся сложные фермен-
тные системы, составляющие единый комплекс, к которому примыкают фер-
менты других компонентов клетки. Изменение физико-химического состоя-
ния этих органелл сказывается на активности их ферментов. Деструкция
ми-
тохондрий нарушает координированное осуществление сложного комплекса
взаимосвязанных процессов обмена, происходящих в них.
Саркоплазматический ретикулум содержит, кроме активируемой
иона-
ми магния АТФ-азы, также обладающую очень высокой активностью
АМФ-аминогидролазу.
В ядрах содержатся гликолитические, окислительные,
гидролитические ферменты, а также ферменты белкового синтеза. Кроме того, в
ядрах имеют-
ся ферменты синтеза нуклеиновых кислот (ДНК-полимераза и РНК-полиме-
раза).
С миофибриллами связана основная АТФ-азная активность,
которой, как известно, обладает миозин и она зависит от присутствия катионов Na , K ,
Li , Ca , Mg , NH . Очищенный миозин активируется ионами
кальция и ингибируется ионами магния. Наряду с этим имеется также растворимая
АТФ-аза, отличная от миозина, содержащаяся в различных структурах клет-
ки: в ядрах, митохондриях и мембранных элементах саркоплазмы. Это
АТФ-аза активируется ионами магния.
АТФ-азной активностью обладает определенная часть молекулы
мио-
Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6
|