Меню
Поиск



рефераты скачать Белок мяса рыбы

Большое количество антигена может появиться в крови при условии «неуловимости» антигена, иначе сказать, его низкой инактивируемости иммунными механизмами, такими как антителогегенез и  фагоцитоз. Происходит это, по причине низкой иммуногенности и антигенной чужеродности экзогенного белка по отношению к организму хозяина. Возможность этого объясняется сходством в структуре и свойствам к антигенам организма, в который такой антиген (пептид - 8 АМК и более) попал [2]. Поэтому, можно предположить о начальных взаимодействиях: антиген, будучи «чужим», воспринимается иммунными механизмами как «свой» и не захватывается для инактивации. Наилучшим образом наличие такого сходства, присущего тканям (белкам) некоторых видов млекопитающих, подтверждают успехи трансплантологии. В клинической практике для пересадки человеку используют специально обработанную свиную кожу, бычьи артерии, свиные клапаны сердца и  b - клетки поджелудочной железы - ксенотрансплантация (мясо этих же видов животных используется в качестве пищевых продуктов). Есть практика аллотрансплантации - пересадки органов от человека  к человеку. Успешность таких операций объясняется низкой иммуннологической реакцией тканевой несовместимости [2]. Отсюда, человеку генетически (антигенно) близки ткани другого человека, ткани свиньи, быка, а, значит, белки тканей этих животных будут пользоваться большими «привилегиями» в отношениях с иммунной системой человека-хозяина - дольше находиться в сосудистом русле и тканях в активном, «агрессивном», дезорганизующем (антифизиологичном) состоянии. Как ясно видно, белок рыбы, неиспользуемый в трансплантологии, должен считаться атнигенно безопасным.  В качестве белка, пептида - «агрессора» может выступать любой структурный, ферментный, транспортный, гормональный и другие виды белков, а также их фрагменты. В предлагаемой роли «агрессора» можно рассмотреть белок системы гистосовместимости.

                Известно, что существует сложная система генетических маркеров, которая представлена антигенами (белками) гистосовместимости. В первую очередь, к системе гистосовместимости человека относят антигены системы HLA (англ. - Human Leucocyte Antigens), у других млекопитающих также имеется принципиально идентичный комплекс антигенов [28]. Комплекс HLA представлен приблизительно 120 антигенами, которые являются гликопротеидами, встроенными в наружную клеточную мембрану (С –конец), покрывающими 1% ее поверхности, причем свободный ( N-) конец направлен наружу и состоит из двух цепей (легкая –12000 дальтон, тяжелая – 39000-44000 дальтон) –  улавливается сходство в строении антигена гистосовместимости и мономера IgG [28; 29]. Главной функцией генетических маркеров является антигенная идентификация ткани-носителя как здоровой, «своей», соответствующей «всеобщему наследственному плану» (заложенному в ДНК). В случае, когда антиген (белок) гистосовместимости (а. г.) переносится (трансплантируется), вступает в контакт с распознающими его клетками организма хозяина (реципиента), он идентифицирует ткань-носитель (трансплантат) как «чужую» и становится главным пусковым фактором в процессе отторжения ткани-трансплантата, помимо этого а. г. может выполнять рецепторно-распознавательную и регуляторную функцию, акцептируя молекулы медиаторов, БАВ, гормонов и их фрагментов [3; 28]. Эти функции а. г., при указанных выше условиях сохранения биоактивности могут проявить какую-либо из своих биологических функций и таким образом внести в ткани ложную информацию к действию – дезорганизовать «обманутую» систему организма (иммунную, эндокринную). Рассмотреть вероятные последствия «обмана» можно на следующем примере.

Учитывая, что в сосуды из полости ЖКТ могут всасываться пептиды и небольшие белковые молекулы с массой от 40000 – 50000 дальтон до 1000000 дальтон, допускаем, возможность циркуляции а. г. (легкая цепь – 12000 дальтон, тяжелая – 39000-44000 дальтон) ткани-продукта (донороской ткани) в кровеносных сосудах хозяина-потребителя (реципиента) [11]. Наиболее вероятны два типа взаимных влияний «донор – реципиент».

1. Гиперергическая реакция со стороны организма реципиента.

Антитела специфичные к антигену вырабатываются в большом количестве, что хорошо в отношении гомеостаза, но небезопасно в по отношению к собственным тканям.

Этому есть объективные причины:

·          во-первых - собственные ткани организма-реципиента могут быть носителями а. г. подобных (а может быть идентичных) а. г. продукта-донора (опыт ксенотрасплантаций );

·          во-вторых -  активные центры образовавшихся антител могут, конформируясь,  связываться и с несколькими, тем более сходными, детерминантами [28].

 В целом, указанные реакции могут привести к образованию комплексов антиген-антитело в тканях (на собственных клетках) организма-реципиента (потребителя продукта), что уже не является адаптивным процессом, но именуется – аутоаллергия [3].

2. Гипоергическая реакция со стороны организма реципиента.

Незначительное количество антител может привести к длительной свободной циркуляции а. г. донора (продукта) с последующим проявлением им своих функций.

В рассматриваемом случае, значимы следующие:

·          антигенная идентификация – может привести к формированию клонов иммунных клеток толерантных к данному антигену;

·          регуляторная – С-концы пептидной молекулы А. Г. ткани-продукта (донора) могут, по предположению автора, захватываться наружной мембраной клеток, встраиваться в нее, а в дальнейшем выполнять свою прямую функцию (антигенная идентификация организма-хозяина) и роль рецептора регуляторных влияний макроорганизма хозяина-потребителя (реципиента).

 В целом, указанные реакции могут трактоваться как повышение толерантности иммунокомпетентных тканей, что является фактором, располагающим появлению тканевых новообразований - авторская версия этиологии опухолевого роста.

Третий тип взаимных влияний носит особый характер (смысл), по-этому рассмотрен отдельно.

В организме могут образовываться антитела к идиотипическим участкам рецепторной (вариабельной) зоны выработанных антител, в том числе и к данному антигену [28]. Антидетерминанты антител, уже второго порядка, являются в определенном смысле копией белка-антигена - этого требует логическая последовательность комплементарных структур: замок (1) – ключ (2), - она продолжается структурой (3), которая для выполнения принципа комплементарности должна быть, идентичной первому элементу, то есть (1) – замку, из этого следует, что структура (3) является, в понятном смысле, копией структуры (1), то есть продолжает цепочку элемент - замок¢(3).

Таким образом, антиген может стимулировать синтез АМК последовательностей как в виде своих «антикопий» ( Fab- участков Ig G «первого поколения»), так и в виде «копий» (Fab- участков Ig G «второго поколения» - замок¢(3)). Следует отметить, что иммуноглобулины после естественного разрушения могут «высвободить» АМК последовательность идентичную белку-антигену (его «копию»), а она , свою очередь, с определенной вероятностью, может выполнить свою специфическую функцию (антигенная идентификация ткани-носителя, регуляторная).

3. 5. 4. Способы снижения антигенной агрессивности пептидов пищи.

Теперь следует определить способы снижения вероятности дезорганизации физиологических процессов нашего организма чужеродными пептидами пищи. Этого можно добиться путем снижения количества антигенов - «агрессоров» находящихся в сосудистом русле. Путями регуляции указанного процесса являются:

1)       уменьшение количества поступающего  экзогенного протеина (п.3.4.1.);

2)       пищевой белок должен быть в состоянии, способствующем max степени гидролиза превичной структуры (п.3.3);

3)       условия переваривания должны иметь max пептидгидролизующую способность (механический, химический этапы пищеварения) (п.3.4.1.);

4)       min проницаемость энтерогематического барьера для негидролизированных молекул пептидов – отсутствие патологии ЖКТ (механических дефектов слизистой, воспалений);

5)       качественная замена белка пищи на таковой, который обладает более выраженным свойством инактивируемости.

Пункт (5) требует отдельного описания.

 Если высшие позвоночные между собой антигенно близки (человек, свинья, бык), то, в известной мере, эволюционные (таксономические) антиподы - низшие и высшие позвоночные должны быть антигенно разнородны, именно, рыба - низшее позвоночное, и человек - высшее, являются, в этом смысле, противоположностями, а значит и противоположностями, если их рассматривать в аспекте антигенной идентичности. Это подтверждает работа, где указывается более низкая в сравнении с таковой у млекопитающих ступень (седьмой уровень из десяти) развития иммунной системы рыб, что обязательно подразумеавает степень антигенной дифференцированности (уровень тканевой видоспецифичности) [30]. По сравнению с млекопитающими, антигенный «спектр» рыб менее развит, а значит и менее «комплементарен» к антигенному «спектру» человека, но он достаточно сложен (седьмой уровень), чтобы считаться высокоспецифичным (более, чем антигенный спектр беспозвоночных, напр., моллюсков). Кроме того, свидетельством хорошей антигенной «видимости» белков рыбы является ее отнесение к разряду высокоаллергогенных продуктов, т.е. организм человека в форме гиперреакции нейтрализует такие «явные» для него антигены. (В случае противоположных свойств - гипореакция организма, которая сопровождается увеличением продолжительности «жизни» антигена.) Однако, этот факт не может восприниматься как снижающий полезность рыбы, ввиду того, что аллергическая реакция на пищевой продукт не является физиологической нормой, кроме того есть много факторов, способствующих развитию аллергии, помимо свойств белка [12; 14]. Даже при наличии аллергии к определенному виду рыбы, человек может хорошо переносить другие виды рыб [12; 14].

Таким образом, большинство людей не склонных к аллергическим реакциям на рыбу могут употреблять рыбные блюда, чтобы использовать полезное качество ее антигенного спектра  - быть хорошо «видимым», нейтрализуемой нашей иммунной системой.

После проведения практической иллюстрации взаимодействия «белок пищи – организм» на уровне эндокринной и иммунной систем достаточно важно сделать теоретическую «карту» такого «путешествия чужеземца к замку, где ждут гостей». Итак, резюме.

3.6. Физиологические барьеры препятствующие и свойства молекул способствующие реализации ими  тканевых эффектов.

Виды физиологических барьеров препятствующих, а также свойства биологически активных молекул способствующие реализации ими  тканевых эффектов.

Виды физиологического барьеров

Качества совокупности молекул белков, поступающих организм, способствующие реализации их тканевых эффектов

1. Ферментативное расщепление в ЖКТ.

1.        Нативность (III, IV структура).

2.        Количество большее, чем может быть ферментировано до всасывания.

3.        Активность фрагментов молекулы.

2. Энтерогематический барьер.

1.        Способность подвергаться пиноцитозу.

      менее 200 нм.

2.        Количество, способное достичь участков микротравм слизистой кишечника.

3.        «Антигенная невидимость» для Ig A слизистой кишечника.

3.Иммунные реакции крови.

1.        Биологическая активность молекулы при неиммуногенном количестве АМК (<8) в пептидной цепочке.

2.        Структурная идентичность по отношению к циркулирующим молекулам организма хозяина.

3.        Высокая способность (скорость) реализации специфической функции.

4.        Количество, способное реализовать биологический эффект молекулы без иммуностимулляции.

4. Специфичность рецепторов.

1.        Структурная идентичность в сравнении с молекулами   организма хозяина.

2.        Активность незначительно отличающейся молекулы «гостя» (способность к эффективным конформационным перестройкам).

3.        Способность по-фрагментарно присоединяться к рецептору, с последующим воспроизведением эффекта.


5. Гистогематический барьер.

1.        молекулы менее, чем поры гистогематического барьера (напр.: ГЭБ 1,5 нм).

2.        Молекула обладает липофильностью, полярностью и другими свойствами, повышающими ее способность проникать сквозь гистогематические барьеры.

3.        Æ молекулы менее, чем поры безбарьерных зон организма: яичники, промежуточный мозг и др., - для зон без ГЭБ это значение < 70 мкм.

4.        Период полураспада, обеспечивающий сохранность молекулы до момента снижения барьерной функции соответствующих тканевых структур.

5.        Способность молекулы вызывать биологический эффект, воздействуя фрагментарно, в менее «заметном» для гистогематического барьера состоянии (размере).



Теперь, когда определенные параметры (количество и иммунные качества) белка заданы, организм будет сохранен в состоянии гармонии с внешней средой, а это - физиологично. Выше сказанное подтверждает пищевую полезность белка рыбы, но главный критерий - биологическая ценность (аминокислотный состав) будет рассмотрен ниже [5].

3.7. Биологическая ценность протеина рыбы.

                Самостоятельное оценивание было проведено с помощью таблицы 1, которая составлена по данным [7].

Таблица 1.

Ценность продуктов как источников НАМК.


Наименования продуктов

НАМК

треска

говядина

коровье молоко

женское молоко

рис

пшеница


пнм

k

пнм

k

пнм

k

пнм

k

пнм

k

пнм

k

вал

VI

3

V

2

I

6

III

4

II

5

VI

1

лей

VI

3

V

2

I

6

II

5

III

4

VI

1

иле

II

5

I

6

III

4

IV

3

V

2

VI

1

тре

I

6

II

5

III

4

IV

3

V

2

VI

1

лиз

I

6

II

5

III

4

IV

3

V

2

VI

1

мет

I

6

IV

3

VI

1

III

4

V

2

II

5

фен

II

5

V

2

I

6

VI

1

III

4

IV

3

трп

V

2

VI

1

III

4

I

6

II

5

IV

3

Ц

36

26

34

29

26

16

Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6




Новости
Мои настройки


   рефераты скачать  Наверх  рефераты скачать  

© 2009 Все права защищены.